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Lehrstuhl für Pflanzenphysiologie

Prof. Dr. Nico Dissmeyer

Prof. Dr. Nico Dissmeyer

Tel.: +49 541 969-2281
Sprechzeiten: n. V.
Raum: 36/221

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Molekulare Pflanzenwissenschaften und pflanzliche Proteostase

[english version] Der Lehrstuhl für Pflanzenphysiologie ist Teil des Fachbereichs Biologie/Chemie an der Universität Osnabrück. Er vertritt das Lehrgebiet des Fachs Pflanzenphysiologie in voller Breite. Die Forschung findet im Bereich der Grundlagen der pflanzlichen Proteostase, also des Proteinabbaus oder Eiweißabbaus, sowie daraus hervorgehender Anwendungen statt.

Lehre

Forschung

Hintergrund

Proteine gehören zu den fundamentalen Hauptbestandteilen jeder Zelle eines lebenden Organismus. Sie spielen beispielsweise als Katalysatoren oder Energiespeicher zentrale Rollen in unzählbaren biochemischen und zellbiologischen Zusammenhängen. Proteine können nur fehlerfrei funktionieren, wenn sie in korrekter Konzentration und Form zur richtigen Zeit vorliegen. Ein grundlegendes Verständnis der Faktoren, die der Proteinstabilität zugrunde liegen, hat daher Bedeutung in Grundlagen- wie anwendungsorientierter Forschung. Die Untersuchung der molekularen Hintergründe von Proteinerkennung, -stabilität und damit assoziierten spezifischen Proteinabbauwegen können zu einem Verständnis von vielen biologischen Fragestellungen beitragen. In unserem Labor untersuchen wir die molekularen Regulationsmechanismen und biologischen Funktionen der dafür notwendigen Proteinqualitätskontrolle mit genetischen, zellbiologischen und biochemischen Methoden. Dabei legen wir besonderes Augenmerk auf den sogenannten N-Degron Pathway, der der Erkennung und dem Abbau von Proteinen aufgrund struktureller Merkmale dient und der eine wichtige Rolle spielt bei der Beseitigung von Proteinen aus den Zellen (Dissmeyer et al. New Phytol 2017).

Lebensdauer von Proteinen in Zellen

Die Forschungsschwerpunkte des Lehrstuhls für Pflanzenphysiologie liegen im Bereich der posttranslationellen Modifikation von Proteinen und der Proteinhomöostase – oder Proteostase. Wir untersuchen die Relevanz der unterschiedlichen Stabilitäten von Eiweißen (= Proteine) in Zellen und Geweben von Modellpflanzen. Datzu bedienen wir uns moderner biochemischer, molekulargenetischer, zellbiologischer, physiologischer und proteinchemischer Methoden. Als Versuchsobjekte oder Modellsysteme nutzen wir in vivo (im Lebenden) Pflanzen wie die Ackerschmalwand (Arabidospis thaliana), den Australischen Tabak (Nicotiana benthamiana) und die Gerste (Hordeum vulgare) aber auch Bakterien wie Escherichia coli und das Bodenbakterium Agrobacterium tumefaciens, welches Pflanzen genetisch modifizieren (transformieren) kann. In vitro, also im „Reagenzglas“ verwenden wir zahlreiche rekombinant, also künstlich mittels gentechnischer Methoden aus Bakterienstämmen von E. coli hergestellten, Proteine, die wir größtenteils so modifiziert haben, dass wir sie leicht in biochemischen Versuchen einsetzen, wiedererkennen (detektieren) und unsere Fragestellungen und Hypothesen beantworten und untersuchen können.

Forschungsschwerpunkte:
  • Identifikation von Substraten des proteinmodifizierenden und proteindegradierenden N-Degron-Pathways
  • physiologische Relevanz der N-Degron-vermittelten Proteolyse
  • Charakterisierung der proteinmodifizierenden Enzyme des N-degron-Pathways
  • Anwendung konditioneller, gesteuerter Proteolyse versus -akkumulation in Grundlagenforschung und Biotechnologie sowie Molecular Farming
Ausgewählte Themen des Lehrstuhls

Derzeit arbeiten wir beispielsweise an folgenden Themen, zu denen bereits Veröffentlichungen erschienen sind:

  • N-Degron-Pathway in Entwicklung und Organgrößenbestimmung
  • N-Degron-Pathway in der pflanzlichen Antwort auf Umweltstress
  • Neue Strategien in der pflanzenbasierten Biotechnologie
Methoden:
  • heterologe Proteinexpression in Bakterien, Hefen, Insektenzellen, Pflanzen
  • Proteinaufreinigung mittels verschiedener Methoden
  • molekulargenetische Analysen von Pflanzen
  • peptidbasierte Analysen, Peptidarrays und -pulldowns
  • Assays für posttranslationelle Modifikationen
  • Fluoreszenzmikroskopie, fluoreszenzbasierte Proteinchemie
  • Vielzahl pflanzenbasierter Assays, u.a. stabile genetische Transformation von lebenden Pflanzen und transiente Transformation von Pflanzenorganen und Zellkulturen
  • Pflanzenphysiologische Standardmethoden, insbesondere vergleichende Experimente zur pflanzlichen Performance
  • verschiedenste Proteinabbauassays in vitro und in vivo

Aktuell

Derzeit befindet sich der Lehrstuhl im Umbau und thematischer Neuorientierung. Dennoch stehen nach wie vor Themen für Abschlussarbeiten für Studierende bereit.

Interessiert an einer Mitarbeit im Team?

Wenn Sie ein hochmotivierter Student der Biowissenschaften sind und auf der Suche nach einer Praktikums- (>2 Monate), Bachelor- oder Masterstelle (6-12 Monate) sind, kontaktieren Sie uns bitte direkt. Potenzielle Studenten werden ermutigt, unsere veröffentlichten und laufenden Arbeiten zu studieren, bevor sie uns kontaktieren.

Für PhD- und Postdoc-Möglichkeiten sehen Sie sich bitte die offenen Stellen am Lehrstuhl und in der Fakultät für Biologie/Chemie an. Außerdem können Sie gerne mit Ideen für mögliche Projekte an uns herantreten, wenn Sie unabhängige Finanzierungsmöglichkeiten gefunden haben.

Wie Sie uns finden können:

Fachbereich Biologie/Chemie
Universität Osnabrück
Barbarastrasse 11
Laborgebäude 36 (google maps)

Literaturauswahl

Originalpublikationen

Dong, H., Dumenil, J., Lu, F.H., Na, L., Vanhaeren, H., Naumann, C., Klecker, M., Prir, R., Smith, S., McKenzie, N., Saalbach, G., Chen, l., Xia, T., Ganzalez, N., Sequela, M., Inzé, D., Dissmeyer, N., Li, Y., Bevan, M.W. (2017). Ubiquitylation activates a peptidase that promotes cleavage and destabilization of its activating E3 ligases and diverse growth regulatory proteins to limit cell proliferation in Arabidopsis. Genes Dev 31, 197-208. (co-correspondence) pdf

Faden, F., Mielke, S., and Dissmeyer, N. (2019). Modulating protein stability to switch toxic protein function on and off in living cells. Plant Physiol 179, 929-942. pdf

Faden, F., Ramezani, T., Mielke, S., Almudi, I., Nairz, K., Froehlich, M.S., Höckendorff, J., Brandt, W., Hoehenwarter, W., Dohmen, R.J., Schnittger, A. and Dissmeyer, N. (2016). Phenotypes on demand via switchable target protein degradation in multicellular organisms. Nat Commun 7, 12202. pdf

Mot, A.C., Prell, E., Klecker, M., Naumann, C., Faden, F., Westermann, B., and Dissmeyer, N. (2018). Real-time detection of N-end rule-mediated ubiquitination via fluorescently labeled substrate probes. New Phytol 217, 613-624. pdf

White, M.D., Klecker, M., Hopkinson, R.J., Weits, D.A., Mueller, C., Naumann, C., O'Neill, R., Wickens, J., Yang, J., Brooks-Bartlett, J.C., Garman, E.F., Grossmann, T.N., Dissmeyer, N.*, Flashman, E.* (2017). Plant cysteine oxidases are dioxygenases that directly enable arginyl transferase-catalysed arginylation of N-end rule targets. Nat Commun 8, 14690. pdf

Übersichtsartikel

Dissmeyer, N. (2019). Conditional protein function via N-degron pathway-mediated proteostasis in stress physiology. Annu Rev Plant Biol 70, 83-117. pdf

Dissmeyer, N.,* Rivas, S., and Graciet, E.* (2018). Life and death of proteins after protease cleavage: protein degradation by the N-end rule pathway. New Phytol 218, 929-935. pdf

Faden, F., Mielke, S., Lange, D., and Dissmeyer, N. (2014). Generic tools for conditionally altering protein abundance and phenotypes on demand. Biol Chem 395, 737-762. pdf

Perrar, A., Dissmeyer, N.,* and Huesgen, P.F.* (2019). New beginnings and new ends: methods for large-scale characterization of protein termini and their use in plant biology. J Exp Bot 70, 2021-2038. pdf